В белковой молекуле различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры. В данной статье расскажем про первичную. Именно в ней выделяют связи, которые в дальнейшем разрываются в пищеварительном тракте под действием ферментов. В результате такого расщепления в кровь попадают аминокислоты, которые затем становятся строительным материалом. Дадим определение и характеристику связям первичной структуры.
Для начала дадим определение первичной структуре белковой молекулы.
Первичная структура белка — последовательность аминокислот, связанных пептидными связями. Аминокислотные молекулы связываются только с двумя соседними.
На одном конце такой структуры остается свободная аминогруппа (NH3). На противоположном конце располагается карбоксильная группа (COOH).
На данный момент ученым удалось расшифровать последовательности более 2 500 белковых молекул. В природе насчитывают около 1 012 белков. Знание аминокислотных последовательностей позволят лучше применять возможности белковых молекул.
Аминокислота состоит из центрального атома углерода (C), аминогруппы (NH3), карбоксильной группы (COOH) и свободного радикала (R). У каждого вида аминокислотной молекулы свойственный характерный радикал (R).
Одна аминогруппа (NH3) одной аминокислоты связывается с карбоксильной группой (COOH) другой. Связь многократно повторяется и образуется аминокислотная цепочка.
Связывание аминокислот происходит непроизвольно. Вся информация о первичной структуре белка содержится в молекулах ДНК. Таким образом, аминокислотная последовательность зашифрована генетическим кодом.
Среди всего разнообразия аминокислот в природных белковых молекулах используются α-аминокислоты. Это значит, что аминогруппа (NH3) и свободный радикал (R) в них крепятся к углеродному атому (α-C), расположенному рядом с карбоксильной группировкой (COOH).
Процесс образования пептидной связи получил название поликонденсация. После сближения двух групп происходит связывание азота и углерода с выделением молекулы воды (H2O). Обратный процесс, при котором происходит разрыв пептидной связи назван гидролизом. При нем затрачивается молекула воды.
Перечислим все свойства первичной структуры:
Существует два варианта изменения первичной структуры белка: консервативная и радикальная замены. Рассмотрим подробнее.
Аминокислоты могут заменять друг друга в последовательности первичной структуры. Свойства белка при этом сильно не меняются, если аминокислотные молекулы схожи по строению. Приведем пример: замена глицина на аланин или аланина на глицин.
Если взаимозаменяются аминокислоты с различной структурой, то такая замена называется радикальной. Свойства белковой молекулы сильно меняются. Данное явление часто проглядывается в процессе развития организма. Рассмотрим пример: взаимная замена в структуре глутамина и валина.
Причиной радикальных и консервативных взаимных замен служит изменение носителя генетической информации. Скорее всего, происходит неправильное копирование или повреждение молекул ДНК. На организме данное явление проявляется в виде патологии.
Обратим внимание взаимную замену глутамина и валина в организме человека, которая приводит к возникновению заболевания серповидно-клеточной анемии. Клиническое проявление заключается в изменении парциального давления, сдавливающего эритроциты в форму серпа. Серповидный эритроцит последний раз отдает кислород и выпадает в осадок. Накопленный осадок вызывает закупорку сосудов.
Цепочка начинается с N-конца, где располагается свободная аминогруппа (NH3). Аминокислоты связаны в полипептидную цепь пептидными связями между аминогруппой (NH3) и карбонильной группой (COOH). Цепочка образует вторичную и третичную структуры посредством образования дисульфиды мостиков (- S — S -) между серосодержащими аминокислотами.
Перечислим возможности свойства пептидных цепей:
Впервые микробиологи расшифровали первичную структуру гормона инсулина. Она представлена двумя полипептидными цепочками, связанные дисульфидными мостиками (- S — S -). Такая же связь располагается и в короткой цепочке. Полную расшифровку последовательности аминокислот в инсулине осуществил английский химик-биолог Ф. Сенгер в 1953 году. Отметим последствия открытий и заслуги ученого:
Биуретовая реакция — качественная реакция на определение наличия пептидных связей и их количества. Она не походит для обнаружения отдельных аминокислот и дипептидов.
Вначале необходимо создать щелочную реакцию среды раствора добавлением сильного основания (KOH/NaOH). Дальше в полученный раствор вливается сульфат меди (II) (CuSO4) и краситель (калий-натрий винно-кислый). Пептидные связи образуют комплекс синего цвета с ионами меди. Комплекс обнаруживается спектрофотометром на длине волн в 546 нм. Краситель изменяет цвет комплекса на фиолетовый. Данное явление и свидетельствует о наличии пептидной связи. Интенсивность цвета зависит от их количества.
Первичная структура белковой молекулы строиться из аминокислот посредством пептидных связей. Реакция получила название поликонденсации, так как отщепляется одна молекула белка. Расщепление пептидной связи — гидролиз протекает с затратой воды. Пептидные связи характеризуются высокой стабильностью, прочность, способностью образовывать водородные связи. Обнаружить пептидные связи можно проведением биуретовой реакции. Дисульфидные мостики и водородные связи укрепляют уже вторичную структуру белка.
